米氏方程抑制剂公式
@姜寿410：米氏常数的实际应用 -
边货19183132952…… 米氏常数:在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数,是由反应中每一步反应的速度常数所合成的.根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度.符号Km . 可以用来测酶制品的活性.
@姜寿410：谁能讲解一下米氏方程 -
边货19183132952…… 米氏方程(Michaelis-Menten equation)表示一个酶促反应的起始速度(v)与底物浓度(S)关系的速度方程,v=VmaxS/(Km+S).酶促反应动力学简称酶动力学,主要研究酶促反应的速度以及其它因素,例如抑制剂等对反应速度的影响....
@姜寿410：米氏常数有什么意义 -
边货19183132952…… 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数,是由反应中每一步反应的速度常数所合成的.根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓百度.符号Km . 它的意义如下: 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一...
@姜寿410：生物化学酶促进反应计算对于一个符合米氏方程的酶来说:当[S]=Km;[I]=KI时,I为竞争性抑制剂,则v为 ;当I为非竞争性抑制剂时,v为 :.1. a. Vmax*2/3 b. ... - 作业帮
边货19183132952…… [答案] 第一个是d.Vmax*1/4;第二个是c.Vmax*1/2
@姜寿410：28、酶催化的方程(无抑制剂、三种有抑制剂的速率方程.)酶活单位?Km的物理意义和应用? -
边货19183132952…… 酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions): 酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素.在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时...
@姜寿410：关于米氏方程为什么非竞争性抑制Km不变,而逆竞争性抑制Km减小呢
边货19183132952…… 非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂与酶的结合方式不同,竞争性抑制剂与底物结合位点相同或者是阻碍底物与酶结合.反竞争性抑制剂是于底物和酶的结合物结合,三者结合在一起.由于文字无法很说明我直接上图了,分别是非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂的米氏方程推导的双倒数方程,关于1/s对1/v作图,其中V是反应速度,Ki是抑制常数.x详细说明图上有,希望对你有帮助.图里面公式内为方框的部分是＂ ＂号.非竞争性抑制剂作用,图形表现出具有各种不同斜率,纵截距均增大,说明Vmax因抑制剂存在而降低,降幅与浓度有关.而横截距不变,说明无论有否不改变Km值.反竞争性抑制剂由图可见,横和纵截距都在抑制剂存在的情况下增大,所以Vmax和Km均减小.
@姜寿410：有竞争性抑制剂存在时米氏方程为__________,有非竞争性抑制剂存在时米氏方程为_________ - - 作业帮
边货19183132952…… [答案] 只知道竞争性的是Km增大,Vm不变 非竞争Km不变,Vm减小
@姜寿410：问一下反竞争性抑制的米氏方程为什么Vmax/Km的值不变? - 作业帮
边货19183132952…… [答案] 反竞争性抑制剂的动力学方程是:Vmax/V=Vmax[S]/[Km+(1+[I])/Ki)[S])] 该方程分子分母同时除以(1+[I])/Ki,可以看出: 表观Vmax=Vmax/[(1+[I])/Ki]----Vmax变小 表观Km=Km/[(1+[I])/Ki]----Km变小,酶和底物亲和力变大 表观Vmax/表观Km={Vmax/[(...
@姜寿410：酶的结构调节包括哪些? -
边货19183132952…… 酶是生物体内多数反应的催化剂. 酶是一种生物催化剂,它能改变化学反应的速度 酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应. 定义 酶(enzyme):生物催化剂,除少数RNA外几乎都是蛋白质.酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能...
@姜寿410：米氏方程:不是V=Vmax[S]除以Km+[S]那么竞争性抑制的动力学参数:Km值增大,Vm值不变,为什么? -
边货19183132952…… Km与Vm的意义: Vm就是在某条件下,酶被饱和情况下的最高反应速度. 当V=Vm/2时才有:Vm/2=VmS/Km+S化简得:Km=[s].所以,Vm被约分掉了 Km只是和S一起变化 Km是使反应浓度达到最高速度一半时底物的浓度.Km越大,表示反应活性越低.
边货19183132952…… 米氏常数:在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数,是由反应中每一步反应的速度常数所合成的.根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度.符号Km . 可以用来测酶制品的活性.
@姜寿410：谁能讲解一下米氏方程 -
边货19183132952…… 米氏方程(Michaelis-Menten equation)表示一个酶促反应的起始速度(v)与底物浓度(S)关系的速度方程,v=VmaxS/(Km+S).酶促反应动力学简称酶动力学,主要研究酶促反应的速度以及其它因素,例如抑制剂等对反应速度的影响....
@姜寿410：米氏常数有什么意义 -
边货19183132952…… 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数,是由反应中每一步反应的速度常数所合成的.根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓百度.符号Km . 它的意义如下: 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一...
@姜寿410：生物化学酶促进反应计算对于一个符合米氏方程的酶来说:当[S]=Km;[I]=KI时,I为竞争性抑制剂,则v为 ;当I为非竞争性抑制剂时,v为 :.1. a. Vmax*2/3 b. ... - 作业帮
边货19183132952…… [答案] 第一个是d.Vmax*1/4;第二个是c.Vmax*1/2
@姜寿410：28、酶催化的方程(无抑制剂、三种有抑制剂的速率方程.)酶活单位?Km的物理意义和应用? -
边货19183132952…… 酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions): 酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素.在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时,通常测定其初始速度来代表酶促反应速度,即底物转化量<5%时...
@姜寿410：关于米氏方程为什么非竞争性抑制Km不变,而逆竞争性抑制Km减小呢
边货19183132952…… 非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂与酶的结合方式不同,竞争性抑制剂与底物结合位点相同或者是阻碍底物与酶结合.反竞争性抑制剂是于底物和酶的结合物结合,三者结合在一起.由于文字无法很说明我直接上图了,分别是非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂的米氏方程推导的双倒数方程,关于1/s对1/v作图,其中V是反应速度,Ki是抑制常数.x详细说明图上有,希望对你有帮助.图里面公式内为方框的部分是＂ ＂号.非竞争性抑制剂作用,图形表现出具有各种不同斜率,纵截距均增大,说明Vmax因抑制剂存在而降低,降幅与浓度有关.而横截距不变,说明无论有否不改变Km值.反竞争性抑制剂由图可见,横和纵截距都在抑制剂存在的情况下增大,所以Vmax和Km均减小.
@姜寿410：有竞争性抑制剂存在时米氏方程为__________,有非竞争性抑制剂存在时米氏方程为_________ - - 作业帮
边货19183132952…… [答案] 只知道竞争性的是Km增大,Vm不变 非竞争Km不变,Vm减小
@姜寿410：问一下反竞争性抑制的米氏方程为什么Vmax/Km的值不变? - 作业帮
边货19183132952…… [答案] 反竞争性抑制剂的动力学方程是:Vmax/V=Vmax[S]/[Km+(1+[I])/Ki)[S])] 该方程分子分母同时除以(1+[I])/Ki,可以看出: 表观Vmax=Vmax/[(1+[I])/Ki]----Vmax变小 表观Km=Km/[(1+[I])/Ki]----Km变小,酶和底物亲和力变大 表观Vmax/表观Km={Vmax/[(...
@姜寿410：酶的结构调节包括哪些? -
边货19183132952…… 酶是生物体内多数反应的催化剂. 酶是一种生物催化剂,它能改变化学反应的速度 酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应. 定义 酶(enzyme):生物催化剂,除少数RNA外几乎都是蛋白质.酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能...
@姜寿410：米氏方程:不是V=Vmax[S]除以Km+[S]那么竞争性抑制的动力学参数:Km值增大,Vm值不变,为什么? -
边货19183132952…… Km与Vm的意义: Vm就是在某条件下,酶被饱和情况下的最高反应速度. 当V=Vm/2时才有:Vm/2=VmS/Km+S化简得:Km=[s].所以,Vm被约分掉了 Km只是和S一起变化 Km是使反应浓度达到最高速度一半时底物的浓度.Km越大,表示反应活性越低.
